コラーゲンコラーゲンの種類
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コラーゲンの種類

コラーゲンの種類

コラーゲン
現在、ヒトのコラーゲン蛋白質は30種類以上あることが報告されています。 それぞれのコラーゲンはI型、II型のようにローマ数字を使って区別されています。
例えば真皮、靱帯、腱、骨などではI型コラーゲンが、関節軟骨ではII型コラーゲンが主成分になっています。またすべての上皮組織の裏打ち構造である基底膜には、IV型コラーゲンが主成分です。体内で最も豊富に存在しているのはI型コラーゲンになります。これらのコラーゲン蛋白質は二つのタイプに大別され、コラーゲン細線維を形成するタイプのコラーゲン蛋白質は "線維性コラーゲン"といいます。 また線維を形成しないものを "非線維性コラーゲン" と呼んでいます。非線維性コラーゲンでは、繊維状にはならずに細く微小なコラーゲン分子のまま、結合組織の構成成分になっています。

コラーゲンの種類

【コラーゲンの種類】

現在、ヒトのコラーゲン蛋白質は30種類以上あることが報告されています。コラーゲン (Collagen) は、真皮、靱帯、腱、骨、軟骨などを構成する蛋白質のひとつで、多細胞動物の細胞外基質(細胞外マトリクス)の主成分である。体内に存在しているコラーゲンの総量は、ヒトでは、全蛋白質のほぼ30%を占めるています。
T型コラーゲン 線維性コラーゲンです。 最も大量に存在するコラーゲンで骨に大量に含まれ、骨に弾力性を持たせるために働いています。皮膚の真皮にも非常に多く皮膚の強さを生み出す働きがあります。I型コラーゲンは、α1鎖(I型) 2本とα2鎖(I型)1本が集まって形成され、I型コラーゲンは多くの組織でコラーゲン細線維やそれが集まったコラーゲン線維の主成分になっています。
化粧品のコラーゲンは保水が目的で配合されており、皮膚にコラーゲンを塗ったからといって、それが皮膚から吸収されお肌がつるつるになるような効果をもたらすことはありません。
II型コラーゲン 線維性コラーゲンです。主に関節軟骨に含まれているコラーゲンで、眼球の硝子体液の成分です。II型コラーゲンは3本のα1(II型)鎖から構成されています。
III型コラーゲン 線維性コラーゲンです。 I型コラーゲンの存在する組織にはIII型コラーゲンも共存する場合が多いです。 III型コラーゲンは、コラーゲン線維とは別の細網線維(さいもうせんい)と呼ばれる細い網目状の構造を形成し、細胞などの足場を作っています。皮膚の老化と密接な関係があります。
IV型コラーゲン 非線維性コラーゲンです。基底膜に多く含まれており、平面的な網目状のネットワークを形成し、基底膜の構造自体を支えていると考えられています。 基底膜はすべての上皮組織の裏打ち構造で、上皮細胞の足場になっています。
IV型コラーゲン 非線維性コラーゲンです。 基底膜に多く含まれており、平面的な網目状のネットワークを形成し、基底膜の構造自体を支えていると考えられています。 基底膜はすべての上皮組織の裏打ち構造で、上皮細胞の足場になっています。
V型コラーゲン 線維性コラーゲン。I型コラーゲン、III型コラーゲンの含まれている組織に、少量含まれている。V型コラーゲンは、α1(V型)鎖、α2(V型)鎖、α3(V型)鎖が様々な割合で混合した三量体の混合物であります。
VI型コラーゲン 非線維性コラーゲン。VI型コラーゲンはα鎖が2本逆向きに会合したものが2つ集まった四量体を形成する。細線維(マイクロフィブリル)の成分である。細線維は、コラーゲン細線維とは別の線維状構造で、直径13 nm程度で細胞外基質に存在します。
VII型コラーゲン 非線維性コラーゲン。IV型コラーゲン同様、基底膜の構成成分である。三量体を形成します。
VIII型コラーゲン 非線維性コラーゲン。血管内皮細胞などがつくっている。また盛んに形態形成が起こっている組織で多くつくられています。
◆活性U型コラーゲンと関節ケア

U型コラーゲンは軟骨に多く分布するコラーゲンで、従来からよく知られいるT型コラーゲン(皮膚や腱に多い)とはアミノ酸の配列順序が異なっております。活性U型コラーゲンは、ハーバード大学医学部のデヴィット・R・トレンザムによってリューマチなどの関節痛に対し症状を改善する作用があることが報告され、関節ケアの新機能成分として注目されている物質です。

1.関節痛の原因の一つに軟骨の消耗があるが、これとは全く違う原因で起こる関節痛があり、本来は異物に対して身体を守る免疫システムが、軟骨の腫瘍タンパク質であるU型コラーゲンを異物として誤認し、抗体を形成して攻撃してくるために生じる関節痛で、一般にリューマチと呼ばれております。軟骨の消耗による関節痛と痛みのメカニズムが異なるため、グルコサミンやコンドロイチン硫酸といった従来の関節ケア成分の補給だけでは対処が難しいとされてきました。

2.体内には、細菌などの外来侵入物と身体に有益な栄養素とを区別するシステムがあります。トレンザムらはこの区別するシステムに着目し、U型コラーゲンが異物でなく栄養素として認識されれば免疫システムは作動しないのではないかと考え、彼らのグループは鶏の胸部の軟骨から低温処理によって非変性U型コラーゲンの抽出に成功、これを用いた臨床試験でのリューマチの症状改善が確認されたました。論文はサイエンスに掲載され、活性U型コラーゲンを3ヶ月服用してリューマチ様関節炎患者の10名中6名が顕著に改善し、1名が完全回復した、A重篤なリューマチ様関節炎患者を被験者とする90日間の二重盲検プラセボ対象追跡試験において、活性U型コラーゲンを服用した28名がプラセボ群に比べて有意な改善を示し、4名は完全回復した、と報告されています。(1993年、ハーバード大)
コラーゲンとビタミンCの関係
コラーゲン特徴的な性質は、α鎖が3つのアミノ酸で1回転する左巻きの螺旋構造をとっており、この左巻き螺旋構造のペプチド鎖が3本右巻きに巻き合って、ロープ状の右巻き3本鎖構造の分子になっています。アミノ酸配列は独特で、3番目ごとのアミノ酸がグリシンであるので、Collagen分子の基本的な構造はGly-X-Yです。
1本鎖あたりのアミノ酸残基は1050であり、そのなかの1/3近くはグリシン(Gly)、15〜30%はプロリン(Pro)と4-ヒドロキシプロリン(Hyp)残基です。3-ヒドロキシプロリン、5-ヒドロキシリシン残基もありますが、その含有量は少ないと思われます。プロリン残基はプロリン水酸化酵素により4-ヒドロキシプロリンに変換されるわけですが( 図1 )、プロリン水酸化酵素を活性化するためにはビタミンCが必要とされています。ビタミンCが不足すると4-ヒドロキシプロリンの含有量が減少すると共に、生成されるコラーゲンは正しい線維構造をとることが出来なくなり、皮膚の障害が発生することになります。
さらに、ビタミンCはプロリン水酸化酵素の鉄を還元状態(Fe2+)に保つ働きがあり、また、コラーゲン中のリシン残基のC5もリシン水酸化酵素によってプロリンの場合と同じような反応機構でリシン残基を水酸化します。
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